Nedavno je tim za inovacije u inženjerstvu enzima hrane Instituta za preradu poljoprivrednih proizvoda Kineske akademije poljoprivrednih nauka identifikovao novu vrstuferulinska kiselinaesteraza As FAE iz intestinalnog Allobacterium serratia Vezivanje supstrata i katalitički mehanizmi pružaju naučnu osnovu za dubinsko razumijevanje mehanizma metabolizma dijetalnih vlakana u crijevnom traktu, kao i smjernice za preciznu ishranu i preciznu medicinsku regulaciju crijevnih enzima. Srodni rezultati istraživanja objavljeni su u časopisu Journal of Agricultural and Food Chemistry u obliku naslovnog članka s naslovom"The α-Helical Cap Domain of a Novel Esterase from Gut Alistipes shahii Shaping the Substrate-Binding Pocket [ GG] quot;.
Prema istraživaču Xin Fengjiaou, ljudska crijevna flora je ključni most koji povezuje metabolizam hrane i regulaciju tjelesne ishrane, te igra vitalnu ulogu u ljudskom zdravlju i bolesti. Specifična flora može osloboditi funkcionalnu ferulnu kiselinu iz dijetalnih vlakana kodiranjem specifične esteraze ferulne kiseline, a zatim vršiti funkcije kao što su antioksidacija, anti-infekcija, antitumorska, poboljšanje kardiovaskularnih bolesti i regulacija kognicije mozga. U prethodnoj studiji, sedam gena esteraze ferulinske kiseline je regulirano naviše korištenjem in vitro fermentacije fekalnih bakterija. U ovoj studiji rađena je ekspresija, pročišćavanje i enzimska svojstva esteraze ferulne kiseline izvedene iz S. crijevnih bakterija. Optimalna temperatura enzima je 40 °C, optimalna pH vrijednost je 8,5 i ima veliku prednost supstrata za estere masnih kiselina kratkog lanca. Studija je dalje analizirala trodimenzionalnu strukturu enzima, otkrivajući da jedinstveni"cap" domena igra važnu ulogu u vezivanju supstrata i katalizi enzima'.
